- Published:
Factors Neutralizing the Bacteriocidal Effect of Lysolecithin
Faktorer som virker nøytraliserende på den bakteriocide effekt av lysolecithin
Acta Veterinaria Scandinavica volume 12, pages 402–416 (1971)
Abstract
The investigations indicate that a variety of non-dialyzable proteins and peptides, including hemoglobins, blood serum proteins, casein, soy protein and hydrolyzed proteins (peptones) are able to neutralize the bacteriocidal effect of lysolecithin.
A number of lysolecithin-resistant bacteria are shown to produce lysolecithin-inhibiting metabolites that also promote growth of sensitive organisms in lysolecithin-containing media. On lysolecithin-con- taining agar this can result in a characteristic satellite growth of sensitive organisms around resistant “mother colonies”. Stable resistant mutants were easily selected from a wild type of Staphylococcus aureus after heavy inoculation on lysolecithin-containing nutrient agar.
The bacterial lysolecithin-neutralizing factors examined are not considered to be of enzymatic nature. The factors in culture filtrate of Escherichia coli were separated into two active fractions by gel filtration. Due to extremely small amounts of the substances responsible for the neutralizing activity, chemical analyses of these fractions proved problematic, and only a few amino acids could be demonstrated.
The neutralizing activity of the bacterial factors, and some of the proteins and peptides, resisted 100° C, or more, for several min.
Some aspects of the lysolecithin-inhibitor-interaction are discussed.
Sammendrag
Undersøkelsene viser at forskjellige ikke-dialyserbare proteiner og peptider som hemoglobiner, serumproteiner, kasein, soyaprotein og hydrolyserte proteiner (peptoner) er i stand til å nøytralisere den bakteriocide effekt av lysolecithin.
En rekke lysolecithinresistente bakterier ble funnet å kunne produsere lysolecithin-hemmende metabolitter som også induserer vekst av lysolecithin-følsomme mikroorganismer i lysolecithin-holdige medier. På lysolecithin-holdig agar kan dette resultere i en karakteristisk satellittvekst av følsomme organismer omkring resistente “morkolonier”. Stabile, resistente mutanter kunne lett selekteres fra en “vill type” av Staphylococcus aureus etter rikelig inokulasjon av stammen på lysolecithin-holdig næringsagar.
De undersøkte lysolecithin-nøytraliserende faktorer i kulturfiltrat av bakteriell opprinnelse synes ikke å være av enzymatisk natur. Ved hjelp av gel-filtrering kunne slike faktorer i kulturfiltrat av Escherichia coli separeres i to aktive fraksjoner. På grunn av at de substanser som var ansvarlig for den nøytraliserende aktivitet bare forekom i meget små vektmengder, ble det vanskelig å foreta kjemiske analyser, og det var bare mulig å påvise et fåtall aminosyrer i den ene av fraksjonene.
Den nøytraliserende aktivitet knyttet til de bakterielle fraksjoner og noen av de undersøkte proteiner og peptider motsto temperaturer på 100° G eller mer i flere minutter.
Forskjellige problemer når det gjelder forholdet mellom lysolecithin og lysolecithin-inhibitorer er diskutert.
References
Clowes, R. C. & W. Hayes: Experiments in microbial genetics. Black-well Scientific Publications, Oxford and Edinburgh 1968.
Dawson, R. M. C: Studies on the hydrolysis of lecithin by a Penicillium notatum phospholipase B preparation. Biochem. J. 1958, 70, 559–570.
Fairbairn, D.: The preparation and properties of a lysophospholipase from Penicillium notatum. J. biol. Chem. 1948, 173, 705–714.
Gornau, A. G., C. J. Bardawill & M. M. David: Determination of serum proteins by means of the biuret reaction. J. biol. Chem. 1949, 177, 751–766.
Hanes, C. S. & F. A. Isherwood: Separation of the phosphoric esters on the filter paper chromatogram. Nature (Lond.) 1949, 164, 1107–1112.
Hayaishi, O. & A. Romberg: Metabolism of phospholipides by bacterial enzymes. J. biol. Chem. 1954, 206, 647–663.
Høyem, T.: Papirkromatografisk påvisning av askorbinsyre og sukker-arter i tilsetningsstoffer. (Paper chromatographic evaluation of ascorbic acid and sugars in food additives). Medlemsbl. norske Vet.-Foren. 1963, 15, 53–56.
Jatzkewitz, H. & E. Mehl: Thin layer chromatography of brain lipides: hydrolytic and breakdown products. Hoppe-Seylers Z. physiol. Chem. 1960, 320, 251–257.
Klibansky, C. & A. de Vries: Quantitative study of erythrocyte-lysole-cithin interaction. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 1963, 70, 176–187.
Klopfenstein, W. E.: Enthalpy change of binding lysolecithin to serum albumin. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 1969, 181, 323–325.
Lowry, O. H., N. J. Rosebrough, A. L. Farr & R. J. Randall: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. biol. Chem. 1951, 193, 265.
Sandvik, O. & T. Høyem: Inhibitory effect of lysolecithin on bacterial growth. Acta path, microbiol. scand. 1969, 77, 283–290.
Switzer, S. & H. A. Eder: Transport of lysolecithin by albumin in human and rat plasma. J. Lipid Res. 1965, 6, 506–511.
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Sandvik, O., Høyem, T. Factors Neutralizing the Bacteriocidal Effect of Lysolecithin. Acta Vet Scand 12, 402–416 (1971). https://doi.org/10.1186/BF03547739
Received:
Published:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1186/BF03547739